Tandis que bouillonnent les pronostics les plus funestes sur l'avenir des encéphalopathies spongiformes bovine et humaine, une découverte fondamentale publiée ce vendredi par l'hebdomadaire américain Science (1) sonne comme une nouvelle rafraîchissante. Une victoire même, voire des espoirs. Celui de comprendre ­ un jour prochain ­ comment le prion transforme les cerveaux en éponges; celui de découvrir ­ plus tard ­ comment entraver son action fatale.

Des travaux conduits par une équipe française apportent en effet la première lumière sur la fonction du prion, cet «objet» biologique paradoxalement aussi connu du public qu'il est mal identifié au plan scientifique. Du prion pathologique, baptisé «Prp Sc» et qui provoque les encéphalopathies, on ne sait en effet qu'une poignée de choses. Qu'il n'est ni un virus ni une bactérie. Qu'il est la forme «mal pliée» d'une protéine nommée prion cellulaire ou «Prp c» car elle est présente normalement à la surface de toutes les cellules de mammifères. Mais à la question de base «à quoi sert donc cette protéine prion normale dans un cerveau sain?», il n'y avait, jusqu'ici, que silence. «Pas la moindre intuition», insiste l'expert ès prions Dominique Dormont (CEA). Or, voilà le voile levé.

Une équipe de biologistes, conduite par Odile Kellermann (CNRS-Institut Pasteur), Jean-Marie Launay (hôpital Lariboisière) et Sophie Mouillet-Richard (déléguée par le ministère de l'Agriculture), a découvert le premier élément de réponse: la protéine prion