Plus de vingt ans après les travaux de l'Américain Stanley Prusiner qui imagina le prion, le voile s'entrouvre sur les secrets de cette particule infectieuse du troisième type. Du mode de fonctionnement de la protéine prion, on ignore tout, ou presque. On sait un fait majeur: cette même protéine prion existe sous deux versions, l'une inoffensive, l'autre redoutable pour les tissus nerveux, provoquant alors des encéphalopathies spongiformes: variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, vache folle, tremblante du mouton... Ce qui fait la différence, c'est leur «repliement», leur structure spatiale. Mais jusqu'ici, nul n'avait réussi à visualiser cette organisation spatiale dont la modification est cruciale.

Des chercheurs français viennent de franchir le pas: ils ont découvert la structure tridimensionnelle du prion de la levure (1). On sait depuis plusieurs années que ce micro-organisme produit une protéine qui se comporte comme les prions de mammifères: elle existe sous deux versions, distinctes par leur repliement spatial. «Sous sa forme anormale, on a constaté que le prion de levure s'assemble en fibres, explique Ronald Melki, responsable de ce travail au CNRS. Comme le prion humain pathologique.» Ce prion anormal est en outre capable de contaminer une levure saine. Autant de propriétés qui explique que cette protéine prion de levure, inoffensive pour l'homme, devienne un modèle pour l'étude de la formation des prions.

L'équipe française a réussi, par cristallographie aux ra