La myoglobine n'a pas résisté au traitement de choc que lui a infligé Christopher Dobson, chimiste à l'université d'Oxford (Grande-Bretagne). Cette protéine chargée de stocker l'oxygène dans les muscles, cousine de l'hémoglobine, a perdu en cours de route sa forme originelle.

«C'est un peu comme l'albumine du blanc d'oeuf, explique Ronald Melki, du laboratoire d'enzymologie et biochimie structurale du CNRS. Quand elle est cuite, elle change de conformation. Au lieu d'être visqueuse et transparente, elle devient blanche et solide.» La transformation de la myoglobine est certes moins spectaculaire. «Normalement, la myoglobine est entièrement torsadée», explique Ronald Melki. Après un passage à 65 °C dans un milieu dont Christopher Dobson a la recette, elle change de mise en plis. Certaines de ses belles spirales ont été complètement aplaties: pire, elles se sont mises à faire des paquets, des fibres. «Nous montrons que la myoglobine (l'archétype des protéines globulaires), peut se convertir en une autre structure complètement différente, très proche des plaques amyloïdes et des prions observés dans les maladies d'Alzheimer ou de Creutzfeldt-Jakob», écrit le chimiste anglais (1).

Structures modifiées. Incidence sur la santé du muscle? Aucune. Dans les conditions physiologiques, la myoglobine ne modifie jamais sa conformation. Pour y arriver Christopher Dobson a dû la bousculer, la maltraiter pour détruire sa structure d'origine. Mais il contribue à la fin d'un dogme: à une protéi